Selected data on the amino-acid content of foods and the biological value of proteins were compiled in 1963 to serve as a working paper for the Joint fao/who Expert Group on Protein Requirements (fao/who, 1965). This provisional table covered only the published results of analyses made since 1957 and was intended only to supplement other tables issued previously (Orr and Watt, 1957; Kuppuswamy, 1958; Harvey, 1958).
In the years following, numerous studies have enriched, both from a quantitative and a qualitative point of view, the information available on this subject. Techniques have been improved and the conditions under which studies are carried out have been standardized. Considerable progress has been made, particularly on the content of amino acids in foods, as a result of the use of the chromatographic technique of Moore and Stein, with very selective and rapid apparatus. Moreover, the Joint fao/who Expert Group on Protein Requirements emphasized “the need for more work on the quantities of amino acids in foods, their availability, interrelationships and imbalance,” to explain “the numerous differences between the chemical score and the result of biological evaluation of protein quality.”
The importance of these problems is easily understandable, considering that the composition of amino acids and the biological values of foods are commonly used today to assess the nutritive quality of the protein in various foods, food preparations and diets. Such data are used also to evaluate the protein supplies in various countries and to serve as a basis for developing nutritionally sound food policies.
For these reasons, it seemed necessary to review completely all available data — obtained by standardized techniques providing comparable data — on amino acids in foods and biological measures of protein quality. This work has been done by Dr. M. Cresta and Dr. W.A. Odendaal who have coordinated, selected and treated the scientific material used in the preparation of the table.
The present table is divided into two parts and five sections. In the first part (amino acids), the level of amino acids in foods and the chemical scores are presented in two sections. In the second part (biological data), the data reiating to biological value, digestibility, net protein utilization, and protein efficiency ratio are presented in three sections.
Amino acids
Eleven groups of foods have been considered:
Regarding fish, shellfish, and fish products, 14 subgroups have been selected according to the classification proposed by Golvan (1965) and fao's Yearbook of fishery statistics:
For the scientific names of foods, those used in the publications by Kelsey and Dayton (1942) and Jardin (1967) have been adopted.
First section
In the first section are shown the average values of the content of amino acids in foods, expressed in milligrammes per gramme of nitrogen (A). The results obtained with the column chromatographic method (CC) have been given separately from those obtained with the microbiological method (M). The results obtained with the chemical method of Spies and Chambers, with some modifications, have been accepted and indicated separately (C), but only for tryptophan. For this amino acid the analyses carried out by the column chromatographic method, proposed by Lunven (1963), have been considered. Amino-acid values are expressed also in milligrammes per 100 grammes of food (B), generally calculated from the values for amino acids obtained by the column chromatographic method.
For cystine, preference was given to data obtained with the technique of oxidizing cystine to cysteic acid before hydrolysis, particularly when carbohydrate-rich foods were analysed (Schram et al., 1954; Moore, 1963).
The enzymatic hydrolysis of protein is often incomplete. For this reason, only the results obtained with chemical hydrolysis have been included.
The protein values were computed from the nitrogen content multiplied by the conversion factors as proposed by Jones (1941). For those foods not included in the list, the factor N × 6.25 was employed. The nitrogen conversion factors actually used in the calculation for each food are shown in the table. The water, protein, and calorie contents were obtained from the reference publication (see Bibliography, Sections II and III) or from appropriate food composition tables indicated next to the protein value figure by a superior letter referring to Section I of the Bibliography.
The eight amino acids considered essential for the adult are given first in alphabetical order in columns 6 to 15. Owing to their sparing effect on methionine and phenylalanine, respectively, cystine and tyrosine are considered semiessential and are included in this first list, making ten in all. These are followed by arginine and histidine (columns 16 and 17), and then by six nonessential amino acids, which most commonly occur in foods, listed alphabetically (columns 18 to 23).
In the last three columns of the first section, the values of the chemical score as calculated by the two methods described in the explanatory notes, item 5, are shown for a number of foods as well as the abbreviation of the first and second limiting amino acids.
Calculations of the chemical score are based on the amino-acid pattern of egg as reference protein, as given by the Expert Group in its report, Protein requirements (fao/who, 1965).
Although the values for the amino-acid composition of egg given in this table are different from those given in the report, this is not considered an appropriate time to employ the new figures because the choice of a food as reference protein cannot be based exclusively on its amino-acid content, but is based on experimental evidence obtained both from human beings and animals on the value of the protein proposed.
Either egg or milk may be taken as reference protein, but only insofar as they supply certain levels of amino acids suitable for human requirements. If the composition of these proteins varies with different factors of production (e.g., race or feed of hen and cow), or because methods of analysis have improved, it is necessary to carry out experiments to establish the real nutritive value of the new protein. Only after this can one decide whether or not to use new values for reference protein.
In choosing reference protein, the first requirement is to know precisely the level of amino acids in the foods which might be used for this purpose. Thus, it is surprising to find that analyses of egg are small in number and the results often variable. The coefficient of variability (standard deviation as a percentage of the mean) varies between 5 and 10 percent for leucine, lysine, methionine and valine, but is greater than 18 percent for isoleucine, cystine and tryptophan. Before giving new values for egg as reference protein, it will be necessary to add a considerable number of analyses, taking into account both internal factors such as different breeds of hen, and external factors such as different types of poultry feeding.
On the basis of the results obtained, we think some comments are useful regarding the calculation of the chemical score by the new A/E method proposed in the report Protein requirements (column 26). With respect to the method of Mitchell and Block (1946) [column 27], the A/E method considers two other variables: one is the total essential amino acids in the reference protein (Ee) and the other, the total essential amino acids in food (Ex). Since Ex is the denominator in the formula, the chemical score is higher or lower as Ex decreases or increases.
For example, in the case of cassava meal (item No. 31), the chemical score calculated by the A/E method is 85 (total essential amino acids: 1 553 mg/g N) while the chemical score of milk (item No. 369) is 66 (total essential amino acids: 2 947 mg/g N). By the classic method of Mitchell and Block, the chemical scores for cassava meal and milk are respectively 41 and 60.
We think that there are no reasons for adopting the new A/E method and we prefer to calculate the chemical score by the Mitchell and Block method (A/T).
Second section
In the second section, the values of standard deviation, coefficient of variability and range (min. - max.) are given for many of the foods. The standard deviations have been calculated only when there were more than four samples, and for results based on only one method, generally that of column chromatography.
The published literature sometimes gives mean values without any indication of a statistical measure of variability, or the origin of the samples used. In such cases, the published figure is used in the same way as it is for a pool of samples, that is, its value is used only once in the calculation for this section. Where the necessary data are given, the calculations have been weighted accordingly.
Biological data
The need for uniform techniques is important not only for the estimation of amino acids, but also for biological value data. A collaborative study on protein evalution has therefore been organized by the fao/who/unicef Protein Advisory Group to propose standard test procedures for determining the biological values of proteins in foods and food mixtures.
In the table, only the following values are recorded, as defined in Protein requirements (fao/who, 1965):
(i) Net Protein Utilization (NPU) based on the Bender, Miller and Payne technique; (ii) Biological Value (BV); (iii) Digestibility (true) based on the classical Thomas-Mitchell method and (iv) Protein Efficiency Ratio (PER), weight gain per gramme of protein intake. Values are given for single foods (Section I), for some mixtures of foods and amino acids (Section II), and some values are given to illustrate the effect of different experimental conditions (Section III).
The PER values recorded are based roughly on the following criteria: rats are the only experimental animals, preference being given to males, 20–22 days old at the commencement, with a 28-day period of assay, utilizing ad libitum feeding at a 10 percent protein level with the other nutrients present in adequate quantities. In a few instances, the authors have adjusted the values to that of a standard casein protein and these are included in the table.
Although nitrogen balance methods are preferred by many to growth methods, on the assumption that they provide more precise information, others again prefer methods based on growth per unit of protein intake because they are simpler, and require less labour and skill for the routine assessment of protein quality. No doubt more work is needed to study the factors that influence growth values, in order that values from different laboratories can be made directly comparable. Even with the present state of knowledge, reproducible and comparable data are becoming available from different laboratories when carried out under standardized conditions, such as protein level, species and sex of animal, age of animal, duration of assay, method of feeding, and uniform temperature and humidity conditions in the animal house (Chapman et al., 1959; Middleton et al., 1960; Morrison et al., 1960; American Association of Official Agricultural Chemists, 1960; National Research Council, 1963; S.V. Rao et al., 1964).
Summary
Results presented in the tables show, first of all, that several gaps still exist in our knowledge of the amino-acid content of foods and in the biological data of proteins. Considerable progress has been made, however, in the last few years and it is now possible for the first time to furnish amino-acid values obtained by comparable techniques for all common foods.
For many foods, the number of samples examined is still insufficient to give a clear idea of their amino-acid composition. This limitation is further aggravated by the fact that the statistical analyses of some series of samples coming from different laboratories show a great variability in the results. This variability often depends on analytical procedures but is also due in part to the different ecological conditions under which the foods are produced. At the present stage it is not possible to evaluate the relative importance of the two factors. It is to be noted that these causes determine for some amino acids, in particular for methionine, cystine and tryptophan, coefficient of variability of 20 to 30 percent, even when the number of samples is quite high.
A weak point in the treatment of the data on amino-acid levels in foods concerns the expression of results per 100 grammes of food. This is because data on amino-acid values are expressed in terms of total nitrogen, information which is not always published. These data are then expressed in terms of grammes of protein by using the conversion factor. The conversion factor is the first possible source of error because the appropriate specific factor is often not available. The total amino acids, expressed as mg/g of nitrogen, can be used as a basis for the calculation of more specific factors if condensation water is deducted and if asparagine and glutamine are considered.
In order to express the result per 100 grammes of food, the value of protein per 100 grammes of food must usually be taken from food composition tables, and this is a second possible source of error. For these reasons, it is advisable that, whenever possible, calculations be made using the results expressed in milligrammes per gramme of nitrogen (A) instead of those expressed in 100 grammes of food (B). It is, of course, appreciated that this will only be possible when the figure for the nitrogen content in the food is available locally, and that this is unlikely to be the case for many technicians working under field conditions, to whom the expression of amino acids per 100 grammes of food will be the most useful.
Regarding the biological data, considerable progress has been made, but here again, as for amino acids in some foods, the results in the table must also be considered tentative.
With the development of improved and standardized techniques better data will no doubt be forthcoming and in due course the tables will need to be revised. Therefore, it will be much appreciated if reprints of publications or copies of unpublished reports could be sent to:
Food Policy and Food Science Service
Nutrition Division
Food and Agriculture Organization of the
United Nations
00100 Rome
Italy
M. Autret
Director
Nutrition Division
Acknowledgements
Valuable assistance and advice were received from a large number of experts in many Member Nations. These are too numerous to list individually, but a particular acknowledgement must be paid to Dr. A.W. Odendaal, who as a consultant helped the fao Food Policy and Food Science Service in the collection and treatment of the considerable amount of data which are presented here.
1. Biological Value (BV)
The proportion of absorbed nitrogen that is retained in the body for maintenance and/or growth (fao/who, 1965):
2. Net Protein Utilization (NPU)
The proportion of nitrogen intake that is retained, i.e., the product of biological value and digestibility (fao/who, 1965):
The NPU is termed “calculated” when obtained from the “determined” values of the biological value and from digestibility, according to formula:
NPU “calculated” = BV × D
3. Digestibility (D)
The proportion of food nitrogen that is absorbed (fao/who, 1965):
4. Protein Efficiency Ratio (PER)
Gain in body weight divided by weight of protein consumed (fao/who, 1965).
5. Chemical Score
(a) (A/E): The content of each essential amino acid in a food protein (Ax) is expressed first as a ratio of total essential amino acids (Ex) in the food. These ratios are then expressed as percentages of the ratios between each amino acid in the egg (Ae) and the total essential amino acids of egg (Ee). The lowest of all these percentages is the chemical score.
(b) (A/T): The content of each essential amino acid in a food protein (Ax) is expressed as a percentage of the content of the same amino acid in the same quantity of egg (Ae). The amino acid showing the lowest percentage is called the limiting amino acid and this percentage is the chemical score (Ax/Ae).
6. Standard Deviation (σ)
“It is the degree of variability among observations. The nature of variability is indicated by frequency curves. When the distribution is ‘normal’ there are definite relationships between the standard deviation and the frequency curve. A range of one standard deviation either side of the mean includes 68.27 percent of the observations. Range of two and three standard deviations includes 95.45 and 99.73 percent of observations, respectively.” (Pearson and Bennet, 1942.)
7. Coefficient of Variability (CV)
It is the percentage ratio between the standard deviation (σ) and the average (m):
The limiting amino acids are indicated by the following abbreviations:
Isoleucine: Is
Leucine: Le
Lysine: Ly
Total S-containing a.a.: S-c
Total aromatic a.a.: Ar
Threonine: Th
Tryptophan: Tr
Valine: Va
In the column A/T both the values of the first and second limiting amino acids are given.
8. Glossary
| Ae | = | Amino acid in a unit weight of egg |
| Ax | = | Amino acid in a unit weight of food |
| B | = | Body nitrogen (measured at the end of the test period on animals fed the test diet) |
| Bk | = | Body nitrogen at zero nitrogen intake (measured at the end of the test period on animals fed a nonprotein diet) |
| Ee | = | Total essential amino acids in a unit weight of egg |
| Ex | = | Total essential amino acids in a unit weight of food |
| F | = | Faecal nitrogen |
| Fk | = | Endogenous faecal nitrogen |
| I | = | Nitrogen intake |
| U | = | Urinary nitrogen |
| Uk | = | Endogenous urinary nitrogen |
En 1963, des données sur la teneur des aliments en acides aminés et sur la valeur biologique des protéines ont été rassemblées dans un document de travail destiné au Groupe mixte fao/oms d'experts des besoins en protéines (fao/oms, 1965). La table provisoire ainsi établie ne tenait compte que des résultats d'analyses effectuées à partir de 1957 et devait simplement compléter d'autres tables précédemment publiées (Orr et Watt, 1957; Kuppuswamy, 1958; Harvey, 1958).
Au cours des dernières années, de nombreuses études ont contribué à enrichir les connaissances en la matière, tant du point de vue quantitatif que qualitatif. Des progrès techniques considerables ont été réalisés et les conditions expérimentales sont maintenant normalisées. En particulier, le recours à la technique chromatographique de Moore et Stein et à des appareils très sélectifs et rapides a permis un progrès notable des connaissances sur la composition des aliments en acides aminés. D'autre part, le Groupe mixte fao/oms d'experts des besoins en protéines, mentionné plus haut, a souligné « la nécessité de nouvelles recherches sur la teneur des aliments en acides aminés, les quantités d'acides aminés réellement disponibles, les interactions entre amino-acides et les déséquilibres » pour expliquer « les nombreuses discordances relevées entre les indices chimiques et les mesures biologiques de la qualité des protéines ».
L'importance de ces problèmes n'échappera à personne; en effet, la composition en acides aminés et la valeur biologique des aliments servent couramment de nos jours à évaluer la qualité nutritive des protéines de divers aliments, préparations alimentaires et régimes. On les utilise aussi pour évaluer les disponibilités protéiques dans différents pays, ainsi que pour élaborer des politiques alimentaires rationnelles du point de vue nutritionnel.
C'est pourquoi il a paru nécessaire de passer entièrement en revue toutes les données disponibles - obtenues à l'aide de techniques normalisées fournissant des résultats comparables - sur la teneur des aliments en acides aminés et sur la qualité des protéines à partir de méthodes biologiques. Ce travail a été fait par le Dr M. Cresta et le Dr W.A. Odendaal qui ont coordonné, sélectionné et traité le matériel scientifique utilisé pour la réalisation de la table.
Le présent document est subdivisé en deux parties et cinq sections. Dans la première partie, consacrée aux acides aminés, la teneur des aliments en amino-acides et les indices chimiques sont présentés dans deux sections. Dans la deuxième partie (données biologiques), les renseignements concernant la valeur biologique, la digestibilité, l'utilisation protéique nette et le coefficient d'efficacité protéique sont répartis entre trois sections.
Acides aminés
Onze groupes d'aliments ont été pris en considération:
En ce qui concerne le poisson, les crustacés, les mollusques et les produits à base de poisson, on a établi 14 sous-groupes selon la classification proposée par Golvan (1965) et l'Annuaire statistique des pêches (fao):
Pour ce qui est du nom scientifique des aliments, on a adopté la nomenclature utilisée dans les ouvrages de Kelsey et Dayton (1942) et Jardin (1967).
Première section
Dans la première section sont indiquées les valeurs moyennes de la teneur des aliments en acides aminés, exprimées en milligrammes par gramme d'azote (A). Les résultats obtenus par la méthode de chromatographie sur colonne (CC) et par la méthode microbiologique (M) sont rapportés séparément. Les résultats fournis par la méthode chimique de Spies et Chambers, avec quelques modifications, ont été acceptés et sont indiqués à part (C), mais uniquement dans le cas du tryptophane. En ce qui concerne cet acide aminé, les données obtenues avec la méthode de chromatographie sur colonne proposée par Lunven (1963) ont été également prises en considération.
Les teneurs en acides aminés sont également experimées en milligrammes par 100 g d'aliments (B), et sont généralement calculées à partir des valeurs correspondantes obtenues par la méthode de chromatographie sur colonne.
Pour la cystine, on a accordé la préférence aux données obtenues selon la technique consistant à oxyder la cystine en acide cystéique avant hydrolyse, en particulier pour l'analyse des aliments riches en hydrates de carbone (Schram et al., 1954; Moore, 1963).
L'hydrolyse enzymatique des protéines est souvent incomplète et les résultats obtenus avec cette technique n'ont donc pas été retenus. Aussi a-t-on seulement indiqué les résultats fournis par l'hydrolyse chimique.
Pour calculer les valeurs protéiques, on a multiplié la teneur en azote par les facteurs de conversion proposés par Jones (1941). Dans le cas des aliments qui ne sont pas inclus dans la publication de cet auteur, on a employé le coefficient N × 6,25. Les facteurs de conversion effectivement utilisés dans les calculs sont indiqués dans la table pour chaque denrée. Les teneurs en eau, en protéines et en calories sont tirées soit de la publication qui se réfère à l'aliment analysé (voir bibliographie, sections II et III), soit de tables de composition des aliments. Les références aux tables sont mentionnées dans la colonne de la valeur protéique à l'aide de lettres minuscules (appels de note) qui renvoient à la section I de la bibliographie.
Les huit acides aminés essentiels pour l'adulte sont classés par ordre alphabétique et occupent les colonnes 6 à 15. En raison de leur effet de substitution respectivement sur la méthionine et la phénylalanine, la cystine et la tyrosine sont considérées comme des acides aminés semi-essentiels et sont jointes à cette première liste, qui compte donc au total dix amino-acides. Viennent ensuite l'arginine et l'histidine (colonnes 16 et 17), puis, énumérés par ordre alphabétique, six acides aminés non essentiels qui sont les plus courants dans les aliments (colonnes 18 à 23).
Dans les trois dernières colonnes de la première section on trouvera, pour un certain nombre d'aliments, les valeurs de l'indice chimique calculées selon les deux méthodes décrites dans les notes explicatives au paragraphe 5, accompagnées des abréviations indiquant la nature du premier et du second acide aminé limitant.
L'indice chimique a été calculé par rapport à la combinaison type d'acides aminés de l'œuf prise comme protéine de référence, telle qu'elle est proposée par le Groupe d'experts des besoins en protéines (fao/oms, 1965).
Bien que les valeurs fournies dans la présente table pour la teneur de l'œuf en acides aminés diffèrent de celles qui figurent dans le rapport, on n'a pas cru bon d'employer dès maintenant les nouveaux chiffres. En effet, le choix d'un aliment comme protéine de référence ne peut pas être basé exclusivement sur sa teneur en acides aminés, mais doit reposer sur les résultats expérimentaux obtenus chez l'homme et chez l'animal afin de juger de la valeur de la protéine proposée.
L'œuf aussi bien que le lait peuvent être choisis comme protéine de référence, mais cela uniquement dans la mesure où ces produits fournissent une certaine quantité d'acides aminés convenant aux besoins de l'homme. Si la composition de ces protéines varie en fonction des facteurs de production (par exemple, la race et l'alimentation de la poule ou de la vache), ou par suite de l'amélioration des méthodes d'analyse, des expériences nouvelles seront nécessaires pour établir la valeur nutritive réelle de la nouvelle protéine. Alors, seulement, pourra-t-on décider de prendre ou de ne pas prendre les nouvelles valeurs pour protéine de référence.
Pour choisir la protéine de référence, il importe tout d'abord de connaître avec précision la teneur en acides aminés des aliments susceptibles d'être utilisés à cet effet. Aussi est-il surprenant de constater que les analyses faites sur l'œuf sont peu nombreuses et que les résultats sont souvent variables. Le coefficient de variation (écart type en pourcentage de la moyenne) oscille entre 5 et 10 pour cent pour la leucine, la lysine, la méthionine et la valine, mais dépasse 18 pour cent pour l'isoleucine, la cystine et le tryptophane. Avant d'attribuer de nouvelles valeurs à l'œuf considéré comme protéine de référence, il faudra procéder à un nombre considérable d'analyses en tenant compte à la fois de facteurs internes (poules de races différentes) et de facteurs externes (différents types d'alimentation de la volaille).
Sur la base des résultats obtenus, il semble utile de formuler quelques remarques au sujet du calcul de l'indice chimique selon la nouvelle méthode A/E (colonne 26) proposée dans le rapport sur les besoins en protéines (fao/oms, 1965). Par rapport à la méthode classique de Mitchell et Block (1946), dont les résultats sont présentés dans la colonne 27, cette méthode utilise deux autres variables: l'une est représentée par la quantité totale d'acides aminés essentiels dans la protéine de référence (Ee) et l'autre par la quantité totale d'acides aminés essentiels dans l'aliment (Ex). Etant donné que Ex est le dénominateur de la formule, l'indice chimique est inversement proportionnel à Ex.
Avec la farine de manioc par exemple (No 31), l'indice chimique calculé par cette méthode est égal à 85 (quantité totale d'acides aminés essentiels: 1 553 mg/g N), alors que l'indice chimique du lait (No 369) est de 66 (quantité totale d'acides aminés essentiels: 2 947 mg/g N). Avec la méthode classique de Mitchell et Block, les indices chimiques de la farine de manioc et du lait sont respectivement de 41 et 60.
A notre avis il semble préférable, pour le moment, de s'en tenir à la méthode classique de calcul de l'indice chimique proposée par Mitchell et Block (A/T).
Deuxième section
Dans la deuxième section sont indiquées les valeurs de l'écart type, du coefficient de variation et de l'étendue (minimum-maximum) pour un certain nombre d'aliments. L'écart type n'a été calculé que lorsque le nombre des échantillons était supérieur à quatre et dans le cas de résultats fournis par une seule méthode, en général celle de la chromatographie sur colonne.
Les résultats publiés ne donnent parfois qu'une seule valeur, moyenne de plusieurs échantillons, sans indiquer par ailleurs la mesure statistique de la variabilité. Dans de tels cas, faute de savoir si les divers échantillons se référaient à un lot homogène ou à des lots différents, ce résultat a été considéré comme une valeur unique dans le calcul de la moyenne générale. Lorsque des renseignements adéquats sur l'origine des échantillons étaient fournis, les calculs ont été pondérés en conséquence.
Données biologiques
Il importe d'appliquer des techniques normalisées, non seulement pour estimer la teneur en acides aminés, mais encore pour obtenir des données sur la valeur biologique. A cette fin, le Groupe consultatif fao/oms/fise des protéines a organisé une étude collective sur l'évaluation des protéines visant à proposer des méthodes normalisées pour déterminer les valeurs biologiques des protéines dans les aliments et les mélanges d'aliments.
Dans la présente table ne figurent que les valeurs suivantes, définies dans le rapport sur les besoins en protéines (fao/oms, 1965):
i) Utilisation protéique nette (UPN), selon la technique de Bender, Miller et Payne; ii) valeur biologique (VB); iii) digestibilité (réelle), fondée sur la méthode classique de Thomas-Mitchell; et iv) coefficient d'efficacité protéique (CEP), gain de poids corporel par gramme de protéine consommée. Ces valeurs sont données pour des aliments isolés (section I) et pour des mélanges d'aliments avec addition ou non d'acides aminés (section II). Certains exemples servant à illustrer l'effet de différentes conditions expérimentales sont également présentés (section III).
Pour le CEP, le choix des valeurs est fondé en gros sur les critères ci-après: les animaux d'expérience sont uniquement des rats, de préférence des mâles, âgés de 20 à 22 jours au début de l'expérience. La durée de l'essai est de 28 jours et les animaux peuvent consommer ad libitum un régime contenant 10 pour cent de protéines et dans lequel les autres éléments nutritifs sont présents en quantités convenables. Dans quelques cas, les auteurs ont ajusté les valeurs trouvées à celles de la caséine prise comme étalon; ces valeurs figurent également dans la table.
Bien que de nombreux auteurs préfèrent les méthodes fondées sur le bilan azoté à celles qui reposent sur la croissance, car ils prétendent qu'elles donnent des résultats plus précis, d'autres en revanche préfèrent les méthodes basées sur la croissance par unité de protéine consommée, car elles sont plus simples et exigent moins de travail et de connaissances spécialisées pour l'estimation courante de la qualité des protéines. Il faut, de toute évidence, étudier de beaucoup plus près les facteurs qui conditionnent les résultats obtenus à partir des études sur la croissance afin que les données provenant de laboratoires différents puissent être directement comparables. Cependant, à l'heure actuelle, des laboratoires différents obtiennent déjà des données comparables et reproductibles en travaillant dans des conditions normalisées en ce qui concerne le niveau des protéines, l'espèce, la race, le sexe et l'âge des animaux, la durée de l'expérience et la méthode d'alimentation, et à condition d'assurer une température et une humidité uniformes dans l'animalerie (Chapman et al., 1959; Middleton et al., 1960; Morrison et al., 1960; American Association of Official Agricultural Chemists, 1960; National Research Council, 1963; S.V. Rao et al., 1964).
Résumé
Les résultats indiqués dans les tables révèlent tout d'abord l'existence de lacunes dans nos connaissances sur la teneur des aliments en acides aminés et sur la valeur biologique des protéines. Des progrès considérables ont, certes, été réalisés ces dernières années et il est maintenant possible, pour la première fois, de donner pour tous les aliments courants des valeurs en acides aminés qui soient obtenues à l'aide de techniques comparables.
Pour de nombreux aliments, les échantillons examinés sont encore en nombre insuffisant pour que l'on puisse se faire une idée précise de leur composition en acides aminés. Cette limitation est encore aggravée par le fait que les analyses statistiques de quelques séries d'échantillons provenant de différents laboratoires révèlent une grande variabilité dans les résultats. Cette variabilité dépend souvent des procédures analytiques mais est également due en partie aux différences de conditions écologiques dans lesquelles les aliments sont produits. On ne saurait pour l'instant évaluer l'importance relative de ces deux facteurs. Il convient de signaler que ceux-ci donnent lieu, dans le cas de certains acides aminés, en particulier la méthionine, la cystine et le tryptophane, à un coefficient de variation de 20–30 pour cent même lorsque le nombre des échantillons est très élevé.
En ce qui concerne le traitement des données sur
les teneurs en acides aminés dans les aliments,
l'expression des résultats par 100 g d'aliment
représente parfois une source d'erreurs. Cela
est dû au fait que les valeurs relatives aux acides
aminés sont exprimées par référence à l'azote
total de l'échantillon (cette donnée n'est d'ailleurs
pas toujours publiée). Ces résultats sont ensuite
exprimés en grammes de protéines par application
de coefficients de conversion qui ne sont vraiment
spécifiques que pour quelques aliments. L'application
de ces coefficients constitue la première
source éventuelle d'erreurs. Le total des acides
aminés exprimé en mg/g d'azote pourrait servir
comme base de calcul pour obtenir des coefficients
de conversion plus spécifiques à condition
de déduire l'eau de condensation et de tenir
compte de l'asparagine et de la glutamine.
Pour exprimer les résultats par rapport à 100 g
d'aliments, la quantité moyenne de protéines dans
100 g d'aliments doit en général être tirée de
tables de composition. Cette opération constitue la
deuxième source éventuelle d'erreurs. Aussi est-il
bon, dans toute la mesure possible, d'utiliser pour
les calculs les résultats exprimés en milligrammes
par gramme d'azote (A) et non pas les résultats
exprimés par rapport à 100 g d'aliments (B). Bien
entendu, cela ne sera possible que si l'on peut se
procurer sur place les chiffres concernant la teneur
de l'aliment en azote, ce qui ne sera probablement
pas le cas pour nombre de techniciens travaillant
sur le terrain pour qui il sera extrêmement utile,
faute de mieux, d'utiliser les valeurs (B) pour
100 g d'aliments.
En ce qui concerne les données biologiques, des progrès considérables ont été faits mais, ici encore, comme pour les acides aminés dans certains aliments, il faut aussi considérer que les résultats publiés dans les tables ont un caractère provisoire.
Avec la mise au point de techniques améliorées et normalisées, on obtiendra sans nul doute de meilleures données et il conviendra de réviser les tableaux en temps utile. Aussi attacherait-on du prix à ce que, dans les deux domaines considérés, des tirés à part de publications ou des exemplaires de rapports inédits soient envoyés à:
Service des politiques et de la science alimentaires
Division de la nutrition
Organisation des Nations Unies
pour l'alimentation et l'agriculture
00100 Rome
Italie.
M. Autret
Directeur de la Division de la nutrition
Remerciements
Un grand nombre d'experts de divers Etats Membres ont bien voulu apporter leur précieuse collaboration à la FAO et l'aider de leurs conseils. Ils sont trop nombreux pour être mentionnés individuellement, mais des remerciements particuliers doivent aller au Dr A.W. Odendaal qui, en tant qu'expert-conseil, a aidé le Service des politiques et de la science alimentaires à assembler et traiter l'ensemble considérable de données reproduites dans le présent ouvrage.
1. Valeur biologique (VB)
Proportion de l'azote absorbé qui est retenue dans l'organisme pour l'entretien et/ou la croissance (fao/oms, 1965):
2. Utilisation protéique nette (UPN)
Proportion de l'azote ingéré qui est retenue par l'organisme, c'est-à-dire produit de la valeur biologique par la digestibilité (fao/oms, 1965):
L'UPN est dite « calculée » lorsqu'elle est obtenue à partir des valeurs « déterminées » de la valeur biologique et à partir de la digestibilité, selon la formule:
UPN « calculée » = VB × D
3. Digestibilité (D)
Proportion de l'azote alimentaire qui est absorbée (fao/oms, 1965):
4. Coefficient d'efficacité protéique (CEP)
Gain de poids corporel divisé par le poids des protéines consommées (fao/oms, 1965).
5. Indice chimique
a) (A/E): Le taux de chaque acide aminé essentiel contenu dans une protéine alimentaire (Ax) est exprimé tout d'abord par rapport aux acides aminés essentiels totaux (Ex) dans l'aliment. Ces quotients sont ensuite exprimés en pourcentage des rapports entre chaque acide aminé dans l'œuf (Ae) et la teneur totale en acides aminés de l'œuf (Ee). Le pourcentage le plus bas constitue l'indice chimique:
b) (A/T): Le taux de chaque acide aminé essentiel contenu dans une protéine alimentaire (Ax) est exprimé en pourcentage du taux de cet acide aminé dans la même quantité d'œuf (Ae). L'acide aminé pour lequel le pourcentage est le plus bas est dit « limitant » et ce pourcentage constitue l'indice chimique (Ax/Ae).
6. Ecart type (σ)
« L'écart type est le degré de variation des observations. La nature de la variation est indiquée par les distributions de fréquences. Lorsque la distribution est « normale », il existe des relations définies entre l'écart type et la courbe de fréquence. Une étendue d'un écart type de part et d'autre de la moyenne englobe 68.27 pour cent des observations. Une étendue de deux et de trois écarts types englobe 95,45 et 99,73 pour cent respectivement des observations. » (Pearson et Bennet, 1942).
7. Coefficient de variation (CV)
Rapport exprimé en pourcentage de l'écart type (σ) à la moyenne (m):
Les acides aminés limitants sont indiqués par les abréviations suivantes:
Isoleucine: Is
Leucine: Le
Lysine: Ly
Acides aminés soufrés totaux: S-c
Acides aminés aromatiques totaux: Ar
Thréonine: Th
Tryptophane: Tr
Valine: Va
Dans la colonne A/T sont données les valeurs concernant aussi bien le premier que le deuxième acide aminé limitant.
8. Glossaire
| Ae | = | Quantité d'un acide aminé contenu dans une quantité unitaire d'œuf |
| Ax | = | Quantité d'un acide aminé contenu dans une quantité unitaire d'aliment |
| Ee | = | Acides aminés essentiels totaux dans une quantité unitaire d'œuf |
| Ex | = | Acides aminés essentiels totaux dans une quantité unitaire d'aliment |
| F | = | Azote fécal |
| Fk | = | Azote fécal endogène |
| I | = | Azote ingéré |
| O | = | Azote de l'organisme (mesuré à la fin de la période d'épreuve chez des animaux recevant un régime d'épreuve) |
| Ok | = | Azote de l'organisme lorsque l'azote ingéré est nul (mesuré à la fin de la période d'épreuve chez des animaux recevant un régime dépourvu de protéines) |
| U | = | Azote urinaire |
| Uk | = | Azote urinaire endogène. |
En 1963 se reunieron datos seleccionados sobre el contenido en aminoácidos de los alimentos y el valor biológico de las proteínas para que sirvieran como un documento de trabajo del Grupo Mixto fao/oms de Expertos en Necesidades de Proteínas (fao/oms, 1966). Este cuadro provisional abarcaba solamente los resultados publicados de los análisis efectuados desde 1957 y su propósito era únicamente complementar otros cuadros publicados anteriormente (Orr y Watt, 1957; Kuppuswamy, 1958; Harvey, 1958).
Durante los últimos años, un gran número de estudios ha enriquecido, tanto desde el punto de vista cuantitativo como cualitativo, la información disponible sobre este tema. Se han mejorado considerablemente las técnicas utilizadas y se han uniformado las condiciones en que se efectúan los estudios. Se han hecho grandes progresos, especialmente en lo que se refiere al contenido en aminoácidos de los alimentos, como resultado del empleo de la técnica cromatográfica de Moore y Stein, con aparatos muy rápidos y de gran precisión. Además, el informe del Grupo Mixto fao/oms de Expertos en Necesidades de Proteínas, hizo hincapié en « la necesidad de realizar nuevos trabajos sobre la cantidad de aminoácidos que contienen los alimentos, su disponibilidad, sus relaciones mutuas y el desequilibrio entre ellos », para explicar « las muchas diferencias existentes entre el cómputo químico y los resultados de la evaluación biológica de la proteína ».
Es fácil comprender la importancia de estos problemas si se tiene en cuenta que la composición de los aminoácidos y el valor biológico de los alimentos se utilizan hoy comúnmente para calcular la calidad nutritiva de las proteínas en diversos alimentos, preparados de alimentos y regímenes alimenticios. Esos datos se usan también para evaluar el suministro de proteínas en diferentes países como base para seguir una política en materia de alimentos que sea adecuada desde el punto de vista de la nutrición.
Por todas estas razones, se consideró conveniente revisar por completo todos los datos disponibles — obtenidos mediante técnicas uniformes que proporcionan datos comparables — sobre los aminoácidos en los alimentos y el cálculo biológico de la calidad de las proteínas. Este trabajo ha sido realizado por el Dr. M. Cresta y el Dr. W. A. Odendaal, quienes han coordinado, seleccionado y tratado el material científico utilizado para la preparación de la tabla.
Este documento está dividido en dos partes y cinco secciones. En la primera parte (Aminoácidos), se presentan en dos secciones el contenido en aminoácidos de los alimentos y el cómputo químico. En la segunda parte (Datos biológicos), se presentan en tres secciones los datos relativos al valor biológico, digestibilidad, utilización neta de la proteína y relación de eficiencia de la proteína.
Aminoácidos
Se han considerado 11 grupos de alimentos:
En lo que respecta a los crustáceos, moluscos y productos a base de pescado, se han seleccionado 14 subgrupos, de conformidad con la clasificación propuesta por Golvan (1965) y por el Anuario estadístico de pesca de la fao:
Respecto de los nombres científicos de los alimentos, se han adoptato los que figuran en las publicaciones de Kelsey y Dayton (1942) y Jardin (1967).
Primera sección
En la primera sección se indican los valores promedios del contenido en aminoácidos de los alimentos, expresados en miligramos por gramo de nitrógeno (A). Los resultados obtenidos con el método de la cromatografía de columna (CC) se han dado en forma separada de los obtenidos mediante el método microbiológico (M). Los resultados obtenidos con el método químico de Spies y Chambers, con algunas modificaciones, se han aceptado e indicado separadamente (C), pero sólo para el triptófano. Para este aminoácido se han incluido los datos obtenidos mediante el método de la cromatografía de columna, propuesto por Lunven (1963). La cantidad de aminoácido se expresa también en miligramos por 100 gramos de alimentos (B), en general calculada con base en los valores de los aminoácidos obtenidos mediante el método de la cromatografía de columna.
Para la cistina, se dio preferencia a los datos obtenidos con la técnica consistente en la oxidación de la cistina para convertirla en ácido cisteico antes de la hidrólisis, especialmente cuando se han analizado alimentos ricos en carbohidratos (Schram et al., 1954; Moore, 1963).
La hidrólisis enzimática de la proteína es a menudo incompleta. Por esta razón, sólo se han incluido los resultados obtenidos con la hidrólisis química.
Los valores de las proteínas se calcularon con base en el contenido de nitrógeno multiplicado por un factor de conversión, tal como lo ha propuesto Jones (1941). Para los alimentos no incluidos en su lista, se utilizó el factor N × 6,25. En la tabla se indican los factores de conversión del nitrógeno realmente utilizados en los cálculos correspondientes a cada alimento. El contenido en agua, proteínas, y calorías se obtuvo bien de la publicación que se refiere al alimento analizado (véase Bibliografía, secciones II y III) o bien de las tablas de composición de alimentos. Las referencias a las tablas figuran junto al valor de las proteínas mediante la letra minúscula (llamada) citada en la sección I de la Bibliografía.
Los ocho aminoácidos que se consideran esenciales para el adulto se dan primero en orden alfabético en las columnas 6 a 15. Debido al efecto economizador que tienen sobre la metionina y la fenilalanina, respectivamente, la cistina y la tirosina se consideran aminoácidos semiesenciales y se incluyen en la primera lista, con lo cual el total de aminoácidos llega a diez. A éstos siguen la arginina y la histidina (columnas 16 y 17) y luego seis aminoácidos no esenciales, que son los que se encuentran con más frecuencia en los alimentos, indicados alfabéticamente (columnas 18 a 23).
En las últimas tres columnas de la primera sección, se ofrecen, para cierto número de alimentos, los valores del cómputo químico calculado por los dos métodos descritos en el punto 5 de las notas explicativas, así como la abreviatura del primero y segundo aminoácidos limitantes.
El cálculo del cómputo químico está basado en la combinación tipo de aminoácidos del huevo como proteína básica, en la forma dada por el Grupo de Expertos en su informe Necesidades de proteínas (fao/oms, 1966).
Aunque los valores para el contenido en aminoácidos del huevo, dados en esta tabla, son diferentes de los que figuran en el informe, se considera que no es el momento adecuado de emplear las nuevas cifras, porque, en realidad, la selección de un alimento como proteína básica no se hace exclusivamente basándose en su contenido en aminoácidos, sino en las pruebas de carácter experimental obtenidas tanto en seres humanos como en animales sobre el valor de la proteína propuesta.
Pueden tomarse como proteína básica el huevo o la leche, pero sólo en la medida en que ofrecen ciertos niveles de aminoácidos adecuados para las necesidades humanas. Si la composición de estas proteínas varía según los diferentes factores de producción (por ejemplo, la raza de la gallina o de la vaca), o porque se han perfeccionado los métodos de análisis, es necesario realizar otros experimentos para determinar el valor nutritivo real de la nueva proteína. Sólo después de esto se puede decidir si se deben usar o no los nuevos valores como proteínas básicas.
Al escoger la proteína básica, el primer requisito es conocer con precisión el contenido en aminoácidos de los alimentos que pueden emplearse con este propósito. De esta manera, resulta sorprendente comprobar que los análisis del huevo son escasos en número y que, a menudo, los resultados varían. El coeficiente de variación (desviación tipo como porcentaje de la media) oscila entre 5 y 10 por ciento para la leucina, la lisina, la metionina y la valina, pero es más del 18 por ciento para la isoleucina, la cistina y el triptófano. Antes de utilizar nuevos valores para el huevo como proteína básica, será necesario efectuar un número considerable de nuevos análisis, tomándose en cuenta factores internos tales como diferentes tipos de gallinas y factores externos como diversas clases de alimentos de las aves de corral.
Sobre la base de los resultados obtenidos, consideramos conveniente hacer algunos comentarios sobre el cálculo del cómputo químico mediante el nuevo método A/E (columna 26) propuesto en el informe Necesidades de proteínas. Con respecto al método de Mitchell y Block (1946) [columna 27], el método A/E prevé otras dos variables: una es el total del aminoácido esencial en la proteína básica (Ee) y la otra es el total del aminoácido esencial en el alimento (Ex). Como Ex es el denominador en la fórmula, el cómputo químico es inversamente proporcional a Ex.
Por ejemplo, en el caso de la harina de yuca (rubro No 31), el cómputo químico calculado mediante el método A/E es 85 (total de aminoácidos esenciales: 1 553 mg/g N), mientras que el cómputo químico de la leche (rubro No 369) es 66 (total de aminoácidos esenciales: 2 947 mg/g N). Según el método clásico de Mitchell y Block, los cómputos químicos respectivos de la harina de yuca y de la leche son 41 y 60.
Por consiguiente, consideramos que no hay razón para adoptar el nuevo método A/E, y preferimos calcular el cómputo químico propuesto por Mitchell y Block (A/T).
Segunda sección
En la segunda sección se indican, para muchos de los alimentos, los valores de la desviación tipo, coeficiente de variabilidad y escala de variación (mín.-máx.). Las desviaciones tipo se han calculado solamente cuando había más de cuatro muestras y para los resultados que se basaban sólo en un método, generalmente el de la cromatografía de columna.
En las publicaciones figuran a menudo los valores promedios sin ninguna indicación de una medida estadística de variabilidad, o del origen de las muestras usadas. En tales casos, la cifra publicada se utiliza en la misma forma que la de un conjunto de muestras, es decir, su valor se utiliza solamente una vez en el cálculo para esta sección. Cuando se han proporcionado los datos necesarios, los cálculos han sido ponderados en la forma correspondiente.
Datos biológicos
La necesidad de contar con técnicas uniformes es importante no solamente para la estimación de los aminoácidos, sino también para los datos relativos al valor biológico. Por consiguiente, el Grupo Consultivo fao/oms/unicef sobre Proteínas ha organizado un estudio conjunto sobre evaluación de las proteínas con la finalidad de proponer procedimientos uniformes de ensayos para determinar los valores biológicos de las proteínas en los alimentos y en las mezclas de alimentos.
En la tabla sólo se recogen los siguientes valores, tal como se definen en el informe Necesidades de proteínas (fao/oms, 1966):
(i) Utilización neta de la proteína (UNP) sobre la base de la técnica de Bender, Miller y Payne; (ii) valor biológico (VB); (iii) digestibilidad (real) sobre la base del método clásico de Thomas-Mitchell, y (iv) relación de eficiencia de la proteína (REP), aumento de peso por gramo de proteína ingerida. Se indican valores para alimentos simples (sección I), para algunas mezclas de alimentos y aminoácidos (sección II) y se dan algunos valores para ilustrar el efecto de diferentes condiciones experimentales (sección III).
Los valores REP registrados se basan de un modo general en los siguientes criterios: con algunas excepciones, en los experimentos sólo se utilizan ratas; se da preferencia a los machos de una edad de 20–22 días al comienzo del experimento, con un período de ensayo de 28 días; se utiliza una alimentación ad libitum, con un nivel de proteínas del 10 por ciento, y los demás elementos nutritivos en cantidades adecuadas. En unos pocos casos, los autores han ajustado los valores al de la proteína tipo de la caseína y ésos se han incluido en la tabla.
Aunque muchos prefieren los métodos del balance del nitrógeno a los de crecimiento, en la hipótesis de que suministran una información más precisa, otros prefieren, para la evaluación rutinaria de la calidad de la proteína, los métodos basados en el crecimiento por unidad de proteína ingerida, porque son más simples, exigen menos trabajo y una menor especialización del personal empleado. Sin duda, es necesario efectuar más trabajos para estudiar los factores que influyen en los valores de crecimiento, a fin de que los valores procedentes de diferentes laboratorios puedan ser comparables directamente entre sí. Aun dentro de la limitación de los actuales conocimientos, diferentes laboratorios están proporcionando datos, reproducibles y comparables, cuando las experiencias se efectúan en condiciones uniformes tales como el nivel de las proteínas, la especie y el sexo del animal, la edad del mismo, la duración del ensayo, el método de alimentación y la temperatura y las condiciones de humedad uniformes en la jaula del animal (Chapman et al., 1959; Middleton et al., 1960; Morrison et al., 1960; American Association of Official Agricultural Chemists, 1960; National Research Council, 1963; S. V. Rao et al., 1964).
Resumen
Los resultados presentados en las tablas indican, en primer lugar, que todavía hay varios vacíos en nuestro conocimiento sobre el contenido en aminoácidos de los alimentos y sobre los datos biológicos de las proteínas. No obstante, en los últimos años se han hecho grandes progresos y, por primera vez, es posible presentar valores de aminoácidos obtenidos mediante técnicas comparativas para todos los alimentos corrientes.
En el caso de muchos alimentos, el número de muestras examinadas no es aún suficiente para dar una idea clara de su composición en aminoácidos. Esta limitación es aún más grave dado el hecho de que los análisis estadísticos de algunas series de muestras procedentes de diferentes laboratorios indican una gran variabilidad en los resultados. A menudo, esta variabilidad depende de los procedimientos analíticos utilizados, pero también se debe, en parte, a las diferentes condiciones ecológicas en que se producen los alimentos. En la etapa actual, no es posible evaluar la importancia relativa de los dos factores. Debe observarse que estas causas determinan para ciertos aminoácidos, en especial para la metionina, cistina y triptófano, coeficientes de variabilidad del 20 al 30 por ciento, aun cuando el número de muestras sea bastante alto.
Un punto débil en el análisis de los datos sobre
niveles de los aminoácidos en los alimentos es
el que se refiere a la expresión de los resultados
por 100 gramos de alimentos. Esto se debe a
que los datos sobre los valores de aminoácidos
se dan en términos de nitrógeno total, datos que
no siempre se publican. Estos datos se expresan
a continuación en términos de gramos de proteína
empleando el factor de conversión. El
factor de conversión es la primera fuente posible
de error, ya que muchas veces no se dispone
de factores específicos apropiados. El total de
los aminoácidos, expresado en mg/g de nitrógeno,
podría servir como base de cálculo para obtener
coeficientes de conversión más específicos a condición
de que se deduzca el agua de condensación
y de tener en cuenta la asparagina y la
glutamina.
A fin de expresar el resultado por 100 gramos
de alimentos, el valor de la proteína por 100
gramos de alimentos debe generalmente tomarse
de las tablas de composición de alimentos, lo
que constituye una segunda fuente posible de
error. Por estas razones, es aconsejable que,
siempre que sea posible, los cálculos se realicen
utilizando los resultados expresados en miligramos
por gramo de nitrógeno (A) en vez de los
expresados en 100 gramos de alimentos (B). Por
supuesto, se comprende que esto sólo será posible
cuando se disponga localmente de la cifra correspondiente
al contenido en nitrógeno del alimento,
cosa que en general no sucederá en el caso
de muchos técnicos que trabajan sobre el terreno,
para quienes la expresión de los aminoácidos
por 100 gramos de alimento será la más útil.
En lo que respecta a los datos biológicos, también se han hecho grandes progresos, pero, en este caso, como en el de los aminoácidos de algunos alimentos, los resultados que figuran en la tabla deben considerarse provisionales.
Con el desarrollo y perfeccionamiento de las técnicas uniformes, es indudable que será posible contar con mejores datos, por lo cual será menester revisar las tablas en el momento oportuno. Por consiguiente, se agradecerá el envío de reediciones de publicaciones o copias de informes inéditos a:
Servicio de Ciencia y Política de la Alimentación
Dirección de Nutrición
Organización de las Naciones Unidas para la
Agricultura y la Alimentación
00100 Roma
Italia
| M. Autret Director Dirección de Nutrición |
Agradecimientos
Un gran número de expertos de diversos Estados Miembros han proporcionado una valiosa ayuda y asesoramiento. No es posible mencionarlos a todos, pero se agradece en especial la participación del Dr. W.A. Odendaal quien, como consultor, ayudó al Servicio de Ciencia y Política de la Alimentación, de la FAO, y se encargó de reunir y analizar todos los datos presentados aquí.
1. Valor biológico (VB)
Es la proporción del nitrógeno absorbido que queda retenida en el organismo para el sostenimiento, para el crecimiento o para ambos (fao/oms, 1966):
2. Utilización neta de la proteína (UNP)
Es la proporción del nitrógeno consumido que queda retenida por el organismo, es decir, el producto del valor biológico por la digestibilidad (fao/oms, 1966):
La UNP se denomina « calculada » cuando se obtiene de los valores determinados del valor biológico y de la digestibilidad, con arreglo a la fórmula:
UNP « calculada » = VB × D
3. Digestibilidad (D)
Es la proporción de nitrógeno del alimento que es absorbida (fao/oms, 1966):
4. Relación de eficiencia de la proteína (REP)
El aumento en el peso corporal, dividido por el peso de proteínas consumidas (fao/oms, 1966).
5. Cómputo químico
a) (A/E): El contenido de cada aminoácido esencial en las proteínas de un alimento (Ax) se expresa, en primer lugar, como una relación del total de los aminoácidos esenciales (Ex) en el alimento. A continuación, estas relaciones se expresan como porcentajes de las relaciones entre cada aminoácido en el huevo (Ae) y el total de los aminoácidos esenciales del huevo (Ee). El menor de todos estos porcentajes es el cómputo químico.
b) (A/T): El contenido de cada aminoácido esencial en las proteínas de un alimento (Ax) se expresa como porcentaje del contenido del mismo aminoácido en la misma cantidad de huevo (Ae). El aminoácido que muestre el porcentaje menor se denomina aminoácido limitante, y este porcentaje es el cómputo químico (Ax/Ae).
6. Desviación tipo (σ)
« Es el grado de variabilidad entre diversas observaciones. La naturaleza de la variabilidad se indica por curvas de frecuencia. Cuando la distribución es « normal », hay relaciones definidas entre la desviación tipo y la curva de frecuencia. Una escala de una desviación tipo, en uno u otro sentido de la media, incluye el 68,27 por ciento de las observaciones. Una escala de dos y tres desviaciones tipo incluye 95,45 y 99,73 por ciento de las observaciones, respectivamente. » (Pearson y Bennet, 1942.)
7. Coeficiente de variabilidad (CV)
Es la relación porcentual entre la desviación tipo (σ) y el promedio (m):
Los aminoácidos limitantes se indican con las letras iniciales, en la forma siguiente:
Isoleucina: Is
Leucina: Le
Lisina: Ly
Total de aminoácidos azufrados: S-c
Total de aminoácidos aromáticos: Ar
Treonina: Th
Triptófano: Tr
Valina: Va
En la columna A/T se indican los valores del primero y segundo aminoácidos limitantes.
8. Glosario
| Ae | = | Aminoácido en una unidad de peso del huevo |
| Ax | = | Aminoácido en una unidad de peso de alimento |
| Ee | = | Total de aminoácidos esenciales en una unidad de peso del huevo |
| Ex | = | Total de aminoácidos esenciales en una unidad de peso de alimento |
| F | = | Nitrógeno fecal |
| Fk | = | Nitrógeno fecal endógeno |
| I | = | Nitrógeno ingerido |
| O | = | Nitrógeno del organismo (determinado al final del período de ensayo en los animales alimentados con la dieta de ensayo) |
| Ok | = | Nitrógeno del organismo con consumo nulo de nitrógeno (determinado al final del período de ensayo en los animales alimentados con una dieta desprovista de proteína) |
| U | = | Nitrógeno de la orina |
| Uk | = | Nitrógeno endógeno de la orina |
